ABSTRACT A molecular simulation algorithm was implemented to calculate chemical potentials of hard-core molecular systems at high densities. The method is based on the Widom particle insertion method and the step-function character of free energy variations. The algorithm was evaluated for hard-sphere mixtures at infinite dilution approximation by varying the solute/solvent diameter ratio, for systems with reduced densities from 0.1 to 0.8. The proposed methodology was verified by comparing simulations of trimers diluted in spheres and of single-component dimer systems with results from the literature. Then, the method was applied to mixtures of hard-spheres and dimers at several conditions regarding composition, reduced density, and bond-length/diameter ratio. The results were used to validate equations of state from the literature. The proposed approach was able to obtain accurate chemical potentials for different hard-core molecular mixtures. Lower uncertainties were obtained when comparing with traditional methods, especially at high densities.

Interações íon-específicas (dependentes do tipo de íon presente em solução) entre duas partículas coloidais são calculadas usando a equação de Poisson-Boltzmann (PB) modificada e simulações de Monte Carlo (MC). As equações de PB apresentam bons resultados de perfis de concentração nas proximidades de um macro-íon, principalmente para soluções salinas contendo íons monovalentes. Estas equações incluem não só interações eletrostáticas, mas também potenciais de dispersão, que têm origem nas polarizabilidades de íons e proteínas, permitindo a predição de propriedades íon-específicas de sistemas coloidais. Os resultados obtidos a partir da equação de PB modificada são comparados com outros obtidos por simulação de MC e por equações integrais. Diagramas de fase e o segundo coeficiente de virial são obtidos para diferentes sais e diferentes valores de pH e força iônica, em concordância com efeitos de Hofmeister observados experimentalmente. Interações efetivas obtidas por dinâmica molecular entre cada íon e uma superfície hidrofóbica foram incluídas na equação de PB, a fim de considerar a estrutura da água e efeitos de hidratação. O método mostrou-se eficiente e adequado para descrever fenômenos onde a estrutura da água nas proximidades da interface desempenha papel essencial. Propriedades termodinâmicas importantes, relacionadas com a agregação de proteínas, essenciais em biotecnologia e indústrias farmacêuticas, podem ser obtidas pelo método aqui apresentado.

Ion-specific interactions between two colloidal particles are calculated using a modified Poisson-Boltzmann (PB)equationandMonteCarlo(MC)simulations. PBequationspresentgoodresultsofionicconcentration profiles around a macroion, especially for salt solutions containing monovalent ions. These equations include not only electrostatic interactions, but also dispersion potentials originated from polarizabilities of ions and proteins. This enables us to predict ion-specific properties of colloidal systems. We compared results obtained from the modified PB equation with those from MC simulations and integral equations. Phase diagrams and osmotic second virial coefficients are also presented for different salt solutions at different pH and ionic strengths, in agreement with the experimental results observed Hofmeister effects. In order to include the water structure and hydration effect, we have used an effective interaction obtained from molecular dynamics of each ion and a hydrophobic surface combined with PB equation. The method has been proved to be efficient and suitable for describing phenomena where the water structure close to the interface plays an essential role. Important thermodynamic properties related to protein aggregation, essential in biotechnology and pharmaceutical industries, can be obtained from the method shown here.

A equação de Poisson-Boltzmann é utilizada para calcular o potencial de campo médio característico das interações entre proteínas. Definimos um parâmetro que permite sua comparação com o segundo coeficiente osmótico do virial obtido de diferentes técnicas analíticas experimentais e fornece informação sobre as interações proteína-proteína ou proteína-superfície. Este parâmetro pode ser relacionado à solubilidade de proteínas ou, ainda, ser utilizado na determinação de condições favoráveis para adsorção de proteínas em superfícies ou agregados protéicos. Os cálculos mostram um acordo razoável com os segundos coeficientes do virial experimentais e revelam que é possível predizer diferentes efeitos de Hofmeister observados experimentalmente para soluções protéicas. Demonstramos que a inclusão dos potenciais de dispersão íon-proteína originários das polarizabilidades dos íons e das proteínas pode explicar as séries de Hofmeister. Em particular, damos a evidência para a inversão da série de Hofmeister em função do pH do meio e do ponto Isoelétrico (pI) da proteína em análise.

Interactions between proteins are studied by calculating the potential of mean force based on the Poisson-Boltzmann equation. We define a parameter that allows a comparison between the osmotic second virial coefficients obtained from different experimental analytical techniques and provides information about both protein-protein or protein-surface interactions. It can be related to the protein solubility and be used to determine favorable conditions for protein adsorption on a specific surface or protein aggregation. The calculations show reasonable agreement with the experimental second virial coefficient. They also reveal that it is possible to predict different Hofmeister effects observed experimentally in protein solutions. We demonstrate that the effect of including many-body ion-protein dispersion potentials originating from polarizabilities of ions and proteins may offer an explanation for the Hofmeister series. In particular, we give evidence for the inversion of Hofmeister series as function of pH for a given protein.