RESUMEN Las lipasas de Carica papaya son biocatalizadores con potencial para la bioconversión de lípidos. Esta investigación estudió la actividad lipolítica (AL) de las fracciones cruda (P3) y libre de proteasas (CPL-p) del látex de C. papaya sobre el aceite de corozo Bactris guineensis. El látex y el aceite se obtuvieron de residuos agroindustriales. Un diseño central compuesto permitió establecer el efecto de la temperatura (T) y el pH sobre la AL de P3 y CPL-p; también se determinó la estabilidad térmica, del pH y los parámetros cinéticos. La AL máxima fue 722,43 ± 1,92 U/g (T= 40°C y pH= 9) y 518,65 ± 4,70 U/g (T = 54°C y pH= 8) para P3 y CPL-p, respectivamente. P3 presentó mayor afinidad (KM = 1,3x104 ± 1,3x103 µM y Vmax = 18,66 ± 0,47 µmol/min) en comparación con CPL-p (KM = 2,6x104 ± 1,1x103 µM y Vmax = 16,58 ± 0,08 µmol/min); y mayor eficiencia en la hidrólisis, debido al alto contenido de ácidos grasos de cadena mediana (láurico y mirístico > 80%). Se concluye, que P3 es un biocatalizador eficiente para la bioconversión del aceite de corozo, demostrando que los residuos de estos frutos son recursos valorizables para sus cadenas productivas.

ABSTRACT Carica papaya lipases are biocatalysts with potential for lipid bioconversion. This research studied the lipolitic activity (LA) of the crude powder (P3) and protease-free (CPL-p) fractions of C. papaya latex on Bactris guineensis (corozo) oil. Latex and oil were obtained from agro-industrial waste. A composite central design allowed to establish the temperature (T) and pH effect on LA of P3 and CPL-p; thermal, pH stabilities and kinetic parameters were also determined. The maximum LA were 722,43 ± 1,92 U/g (T= 40°C y pH= 9) and 518,65 ± 4,70 U/g (T = 54°C y pH= 8) for P3 and CPL-p respectively. P3 showed higher affinity (KM = 1,3x104 ± 1,3x103 µM y Vmax = 18,66 ± 0,47 µmol/min) compared to CPL-p (KM = 2,6x104 ± 1,1x103 µM y Vmax = 16,58 ± 0,08 µmol/min); similarly, greater efficiency in hydrolysis, due to the high content of medium chain fatty acids (lauric and miristic acid > 80%). As a conclusion, the fraction P3 is an efficient biocatalyst for the bioconversion of corozo oil, demonstraring that the residues of these fruits are valuable resources for its production chains.

RESUMO As lipases de Carica papaya são biocatalisadores com potencial para bioconversão lipídica. Esta pesquisa estudou a atividade lipolítica (AL) das frações bruta (P3) e livre de protease (CPL-p) do látex de Carica papaya no óleo de Bactris guineensis (corozo). Látex e óleo foram obtidos a partir de resíduos agroindustriais. Um planejamento experimental central composto permitiu estabelecer o efeito da temperatura (T) e pH na atividade de P3 e CPL-p. A estabilidade térmica, de pH e parâmetros cinéticos também foram determinados. A AL máximo foi 722,43 ± 1,92 U/g (T= 40°C e pH= 9) e 518,65 ± 4,70 U/g (T= 54°C e pH= 8) com P3 e CPL-p respectivamente. O P3 apresentou maior afinidade pelo óleo de corozo (KM = 1,3x104 ± 1,3x103 µM e Vmax = 18,66 ± 0,47 µmol/ min) em comparação ao CPL-p (KM = 2,6x104 ± 1,1x103 µM e Vmax = 16,58 ± 0,08 µmol / min). Além disso, a maior eficiência na hidrólise, devido ao alto teor de ácidos graxos de cadeia média (láurico e mirístico > 80%). Conclui-se que a fração P3 é um biocatalisador eficiente para a bioconversão de óleo de corozo, demostrando que os resíduos dessas frutas são recursos valiosos para suas cadeias produtivas.

Resumo Lipase de grau alimentício de Rhizopus oryzae, imobilizada em uma matriz híbrida de polissiloxano-polivinilálcool (SiO2-PVA), foi usada como biocatalisador para mediar reações de interesterificação de uma mistura contendo 65% de gordura de leite e 35% de óleo de soja. Todas as reações ocorreram sob atmosfera inerte de nitrogênio, em reatores de vidro cilíndricos (80 mL) com 40 g da mistura. Avaliou-se a influência das seguintes variáveis: carregamento de biocatalisador (250-1.500 unidades de atividade por grama de mistura), umidade do biocatalisador (5-20%), temperatura (45-60 °C) e tempo de incubação (2-48 h). O progresso das reações foi monitorado pela determinação do conteúdo de ácidos graxos livres, da composição em triacilgliceróis (TAGs) em espécies de carbono e da consistência de produtos interesterificados (IE). As condições reacionais foram estabelecidas com base nos parâmetros que proporcionaram alto grau de interesterificação e consistência do produto final dentro da faixa ideal (200 a 800 gf cm-2). Neste contexto, os melhores resultados foram obtidos utilizando-se 500 U de biocatalisador por grama de mistura, com 10% de umidade, a 45 °C, durante 4 h. Sob essas condições, o valor de consistência do produto interesterificado foi 539,7 ± 38 gf cm-2. Os resultados demonstraram o potencial da lipase imobilizada para alterar o perfil de TAGs da mistura gordura de leite e óleo de soja, permitindo a síntese de lipídios estruturados.

Summary A food grade lipase from Rhizopus oryzae immobilized on a hybrid polysiloxane-polyvinyl alcohol matrix (SiO2-PVA) was used as the biocatalyst to mediate the interesterification reactions of a blend containing 65% milkfat and 35% soybean oil. All the reactions occurred in an inert nitrogen atmosphere in cylindrical glass reactors (80 mL) with 40 g of the milkfat-soybean oil blend. The influence of the following variables was evaluated: biocatalyst loading (250-1500 activity units per gram of blend), biocatalyst moisture content (5-20%), temperature (45-60 °C) and incubation time (2-48 h). The reactions were monitored by determining the free fatty acid content, triacylglycerol (TAGs) composition in carbon species, and the consistency of the interesterified (IE) products. The reaction conditions were set based on the parameters that provided a high interesterification yield and good consistency of the final product within the ideal range (200 to 800 gf cm-2). Hence the best results were obtained using a biocatalyst loading of 500 U g-1 of blend with 10% moisture content at 45 °C for 4 h. Under these conditions the consistency of the interesterified product was 539.7 ± 38 gf cm-2. The results demonstrated the potential of the immobilized lipase to alter the TAGs profile of the milkfat-soybean oil blend, allowing for the production of structured lipids.

Recent advances for improving physicochemical and nutritional properties of lipids are reviewed, with emphasis on products attaining by biochemical processing of natural fats and oils. Enzymatic interesterification provides an important route to modify physical and nutritional properties of milkfat without generating trans isomers. This process makes use of lipases, a versatile class of enzyme that is able to perform efficiently the target modification in both solvent and solvent free systems. The present review covers important features of lipases, lipase-catalyzed interesterification reactions and their effects on the composition and texture of the resulting product.