As sementes dos cereais são pobres em aminoácidos essenciais, principalmente lisina, triptofano e treonina. Os aminoácidos lisina e treonina são sintetizados na via metabólica do aspartato. Apesar de a maioria das enzimas da via do aspartato ter sido isolada e caracterizada em várias espécies de plantas, o metabolismo de lisina e treonina é totalmente desconhecido em sorgo. Isolamos duas enzimas, aspartato quinase (AK) e homosserina desidrogenase (HSDH) de sorgo, estabelecendo condições ótimas de ensaio para determinação da atividade de AK e HSDH. Observaram-se as atividades mais elevadas de AK e HSDH em sementes imaturas. A atividade de AK foi inibida por treonina e lisina, indicando a existência de duas isoenzimas, uma sensível à inibição por treonina e, a outra, sensível à inibição pela lisina, predominando, esta última, nas sementes de sorgo. A atividade de HSDH foi inibida por treonina, indicando a existência de uma isoenzima sensível à treonina, a maioria da atividade, entretanto, não foi inibida por treonina, sugerindo a existência de uma segunda isoenzima de HSDH predominante resistente à inibição pela treonina.

Cereal seeds are poor in essential amino acids, particularly lysine, tryptophan and threonine. The amino acids lysine and threonine are synthesized in the aspartate pathway. Although most of the enzymes of the aspartate pathway have been isolated and characterized in higher plant species, the metabolism of lysine and threonine is totally unknown in sorghum. We have isolated two enzymes, aspartate kinase (AK) and homoserine dehydrogenase (HSDH) from sorghum. Optimum assay conditions were established for the determination of AK and HSDH activities. The highest level of activity was observed in immature seeds. AK was shown to be inhibited by threonine and lysine indicating the existence of at least two isoenzymes, one sensitive to threonine inhibition and the other sensitive to lysine inhibition with the latter being predominant in sorghum seeds. HSDH was shown to be inhibited by threonine indicating the existence of a threonine-sensitive HSDH, however, most of the activity was not inhibited by threonine, suggesting the existence of a second predominant isoenzyme of HSDH resistant to threonine inhibition.