OBJETIVO: Avaliar a atividade catalase, após lesão por isquemia e reperfusão intestinal e estudar as alterações deste antioxidante em órgãos situados à distância do insulto inicial. MÉTODOS: Utilizaram-se 18 ratos do tipo Wistar, aleatoriamente distribuídos em três grupos. 1-Controle, 2-Simulação e 3-Isquemia/Reperfusão. Neste último, realizou-se isquemia no íleo, por 60 minutos, seguida de reperfusão por 30 minutos. No grupo 2 efetuou-se apenas uma laparotomia. Foram retirados, de todos os animais, segmentos do intestino com e sem reperfusão, além do pulmão e rim direitos para exame com microscopia óptica. A atividade da catalase foi aferida em espectrofotômetro ajustado para 240 nm. Utilizaram-se os testes estatísticos Mann e Whitney e Kruskal Wallis. RESULTADOS: Observou-se aumento significante (p < 0.05), da atividade da catalase nas porções do intestino isquemiado e não isquemiado, além do pulmão. Houve redução da atividade enzimática no rim. No grupo com reperfusão observaram-se alteração nas vilosidades, infiltrado inflamatório em todas as vísceras, além de áreas de atelectasia pulmonar. CONCLUSÃO: O estresse oxidativo intestinal, em ratos, causa alterações bioquímicas à distância com mobilização dos mecanismos de defesa antioxidante pulmonar, em segmento intestinal não isquemiado e no rim, com esgotamento precoce das reservas deste último, no entanto, sem lesão celular relevante, destas vísceras.

OBJECTIVE: This study aimed to assess the catalase activity after ischemia and reperfusion and to study the changes of this antioxidant in organs located far from the initial insult. METHODS: Eighteen Wistar rats were randomly divided into three groups. 1-Control, 2-Simulation and 3-Ischemia and Reperrfusion. In the latter it was done an ischemia of the ileum for 60 minutes followed by reperfusion for 30 minutes. In group 2 only laparotomy was performed. From all animals it was taken segments of the reperfused and non reperfused intestine, as well of the right kidney and lung to be evaluated under light microscopy. Catalase activity was measured in spectrophotometer with a wavelength set to 240 nm. It was used Mann Whitney and Kruskal Wallis statistical tests. RESULTS: There was a significant increase (p <0.05) in the catalase activity not only at small bowel ischemic and non-ischemic segments but also at lungs. However the enzymatic activity decreases in the kidney. In all organs studied at reperfusion group it was found a slight villi derangement, mild congestion and infiltration with inflammatory cells, and areas of pulmonary atelectasis. CONCLUSION: The intestinal oxidative stress in rats causes biochemical changes at distance, with mobilization of antioxidant defense mechanisms in lung, non-ischemic intestinal segment and kidney, with early decrease in this last organ, however, with no relevant cellular damage.

OBJETIVO: Analisar se a mensuração da proteína carbonilada pode ser validada como método capaz de permitir a identificação de um estresse oxidativo intestinal causado por lesões decorrentes da isquemia e reperfusão. MÉTODOS: Vinte e cinco ratos machos da linhagem Wistar, pesando entre 200 e 250g, foram divididos em três grupos. Grupo I - controle (n = 10). Grupo II - simulação (n = 5) e grupo III (n = 10) submetido a 60 minutos de isquemia intestinal e igual intervalo para reperfusão. Para este fim clampeou-se a artéria mesentérica superior no seu terço distal. Alterações histológicas e os níveis de proteínas carboniladas foram determinados em amostras obtidas em todos os grupos. No grupo III foram estudados segmentos ileais reperfundidos e normais. RESULTADOS: Em todos os segmentos reperfundidos houve edema da mucosa e submucosa, além de infiltrado inflamatório da lâmina própria. Os níveis de proteína carbonilada aumentaram no grupo III, inclusive nos segmentos não isquemiados. A sensibilidade e a especificidade da proteína carbonilada no tecido foram, respectivamente, de 94% e 88%. CONCLUSÃO: O procedimento da proteína carbonilada é útil como marcador biológico do estresse oxidativo após isquemia e reperfusão intestinal em ratos. Também foi relevante o efeito do estresse oxidativo, observado à distância do lócus da lesão primária.

PURPOSE: To analyse if the carbonyl proteins measurement could be validated as a method that allows the identification of an intestinal oxidative stress after ischemia and reperfusion injury. METHODS: Twenty-five male Wistar rats (n =21) weighting 200 to 250g were divided into three groups. Group I - control (n = 10). Group II - sham (n = 5) and Group III (n = 10) subjected to 60 minutes of intestinal ischemia and equal period of reperfusion. For this purpose it was clamped the superior mesenteric artery in its distal third. Histological changes and carbonyl protein levels were determined in the samples of all groups. In group III, samples of both normal and reperfused ileal segment were studied. RESULTS: All the reperfused segments showed mucosal and submucosal swelling and inflammatory infiltrate of the lamina propria. Levels of carbonyl protein rose in group III, including in the non-ischemic segments. The sensitivity and specificity of the carbonyl protein tissue levels were respectively 94% and 88%. CONCLUSION: The carbonyl protein method is a useful biologic marker of oxidative stress after the phenomenon of intestinal ischemia and reperfusion in rats. It was also noteworthy that the effects of oxidative stress could be seen far from the locus of the primary injury.

The fates of purified 32P-vitellin and 32P-lipophorin were followed in vitellogenic females of Rhodnius prolixus. While the radioactivity from 32P-vitellin 6 hours after injection was found almost exclusively in the ovary, the radioactivity from injected 32P-lipophorin was found distributed among several organs. In the ovary, the radioactivity from 32P-vitellin was associated with the contents of the yolk granules. 32P-lipophorin delivered a great amount of radioactive phospholipids to the ovary with no accumulation of its protein moiety, as observed after its iodination with 131I. The delivery of phospholipids was inhibited at 0ºC and by the metabolic inhibitors, sodium azide and sodium fluoride. Comparison of the radioactivity incorporation from 32P-lipophorin with that of 14C-inulin suggests that the 32P-phospholipids from lipophorin are not taken up by fluid phase endocytosis. The data presented here are compatible with the concept of lipophorin as a carrier of lipids in insects and provide evidence that lipophorin transports phospholipids as shown previously for other classes of lipids. The utilization by the oocytes of the phospholipids transported by lipophorin is discussed.